Evaluer l’activité enzymatique sur des concentrations croissantes de substrat
| Stratégie et protocole expérimental Comparer l ’activité de de GOD sur des concentrations croissantes de glucose. Conséquences vérifiables : vitesses initiales réactionnelles. Toutes conditions étant égales par ailleurs, utiliser des solutions de glucose de concentration M/1000, M/100, M/10, M. |
Résultats |
Interprétation Tracer manuellement la courbe d’action de la concentration en substrat sur la vitesse initiale de réaction L’augmentation de la [S] entraîne l’augmentation de la vitesse réactionnelle jusqu’à une valeur de [S] au delà de laquelle cette vitesse se stabilise : on parle de saturation de l’enzyme par le substrat. Hypothèse : cette saturation correspond, pour une [E] donnée, à l’occupation maximale des sites actifs des molécules d’enzymes par le substrat. |
Conclusion
Modèle proposé : une étape de la
catalyse est constituée par la formation d’un complexe ES transitoire mais
indispensable à la réalisation de la réaction et permis par la complémentarité
enzyme-substrat.